Maxi, una AFP diferente

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Para sobrevivir el clima invernal, organismos tales como peces, insectos y plantas han desarrollado proteínas anticongelantes (Antifreeze Proteins, AFPs). Se cree que estas proteínas disminuiyen el punto de congelación de las soluciones mediante la unión a la superficie de los cristales de hielo e inhiben de su crecimiento . Los animales que dependen de la resistencia a la congelación para la supervivencia (como algunos peces e insectos ) a menudo usan estas proteínas anticongelantes para deprimir su punto de congelación por debajo de la temperatura ambiente subcero. En cambio, otros organismos ( como las plantas y las bacterias del suelo ), que toleran la congelación, pueden utilizar proteínas anticongelantes para inhibir la recristalización del hielo, es decir, detener el crecimiento de cristales grandes a expensas de los pequeños.

Se cree que AFPs se unen a la superficie de los cristales de hielo a intervalos en lugar de cubrir completamente la superficie (ver figura de la derecha). Cuando este sistema está ligeramente supercongelado, las moléculas de agua se añaden al frente de hielo (linea) entre las AFPs (óvalos azules) consolidadas obligando a estas superficies a tener una curvatura (Efecto Kelvin). Cuanto mayor es la curvatura, más difícil es para que las moléculas de agua unirse al hielo. Esto se traduce en una disminución del punto de congelación ( no-equilibrio) por debajo del punto de fusión ( = histéresis térmica, es decir, que los cambios de fase – de sólido a líquido y de líquido a sólido – no se producen a la misma temperatura). La mayoría de estas proteínas se caracterizan por tener un núcleo hidrofóbico, sin moléculas de agua en su interior.

Diferentes tipos de AFPs

Pero recientemente un grupo de cientifícos canadienses de la Queen’s University han encontrado una AFP, rica en alanina, de la solla roja (Winter flounder o Pseudopleuronectes americanus) con una estructura atípica. En su núcleo tiene cerca de 400 moléculas de agua.

Pseudopleuronectes americanus

Esta nueva AFP se llama Maxi y se relaciona con una proteína más pequeña , llamada AFP de tipo I . Ambas se producen en el hígado y circulan por la sangre de la Solla roja y especies afines . La AFP de tipo I se compone de tres secuencias de repetición que forman una hélice α (en total 37 residuos). Presenta unos residuos de unión al hielo claves dispuestos en un lado de la hélice. Esos residuos son hidrofóbicos , pero sin embargo sirven para organizar y estabilizar una red de agua alrededor de la superficie de la proteína. Esa red de agua, se fusiona y se congela con partículas de hielo. La unión de la proteína fuerza aún más el crecimiento del hielo en una forma menos estable que el hielo normal.

 

En el dibujo 1 de la estructura de la AFP Maxi podéis ver cómo los monómeros 1 y 2 (motivo estructural secundario: horquilla antiparalela o beta) quedan alineados. Pero os recomiendo que veáis el video del Chemical & Engineering News (ACS) que  muestra una vista tridimensional de la AFP Maxi y sus moléculas de agua asociadas (video by Robert Campbell/Queens U). Maxi se diferencia de AFP de tipos I por tener residuos orientados hacia el interior que ayudan a dar forma y anclar las láminas perpendiculares de moléculas de agua que separan cada una de las cuato hélices (dibujo 2). En el dibujo 2, las moleculas de agua se representan por esferas y los enlaces de hidrógeno por guiones. En la caja roja estan las moléculas de agua que no están impedidas estericámente por la proteína.

Estructura de la lámina de agua que separa dos hélices de Maxi . Las moléculas de agua se representa por esferas rojas , enlaces de hidrógeno por guiones y los residuos de proteínas por stick.Los pentágonos de color es donde las dos láminas de agua se cruzan .

Fuentes:

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